"فیزیولوژی"..............(آموزش)

[Mina_Mehr]

پروتئین ها
پروتئین ها از کربن ، هیدروژن ، اکسیژن و ازت ساخته شده اند . وجود عنصر ازت در ساختمان پروتئینها عنصری اختصاصی است و تمام ویژگیهای مولکول پروتئین و اعمال مختلف بدن در حقیقت مدیون وجود عنصر ازت است که در دو دسته چربی ها و کربوهیدراتها وجود ندارد . واحد ساختمانی پروتئین ها ، اسید آمینه است ، ۲۰ نوع اسید آمینه در ترکیب مواد غذایی و همچنین در ساختمان بدن انسان وجود دارد .
اسیدهای آمینه به سه دسته تقسیم می شوند :
۱- اسیدهای آمینه ضروری .
۲- اسیدهای آمینه نیمه ضروری .
۳- اسیدهای آمینه غیر ضروری .
۱- اسیدهای آمینه ضروری : دسته ای از اسیدهای آمینه هستند که بدن انسان یا قادر به ساختن آنها نیست و یا نمی تواند آنها را به میزان لازم برای تأمین نیازهای خود بسازد . مثل لیزین ، ایزولوسین ، فنیل آلانین .
۲- اسیدهای آمینه نیمه ضروری : به آن دسته از اسیدهای آمینه گفته می شود که فقط در دوران کودکی و رشد ضروری هستند یعنی اگر به اندازه کافی در رژیم غذایی کودکان نباشد موجب اختلال رشد آنها می گردد .
۳- اسیدهای آمینه غیر ضروری : اسیدهای آمینه ای هستند که در صورت فقدان آنها در غذا بدن قادر است از متابولیسم چربی ها ، پروتئین ها و عامل آمینی سایر اسیدهای آمینه آنها را منتشر کند. بنابراین در اعمال حیاتی مشکلی ایجاد نمی شود .

نکته ای که باید بدانیم این است که وجود مقدار کافی اسیدهای آمینه غیر ضروری در غذا یا پروتئینهای مصرفی اثر صرفه جویی بر نیاز به اسیدهای آمینه ضروری دارد .
کیفیت پروتئین ها توسط مقدار و تناسب کافی اسیدهای آمینه ضروری در یک پروتئین می شود.
خواص پروتئینها :
پروتئینها دو دسته اند :
۱- پروتئینهای رشته ای .
۲- پروتئینهای کروی .
بعضی از پروتئینها در آب محلول هستند و برخی دیگر در آب نامحلول هستند . معمولاً پروتئینهای رشته ای در آب نا محلول هستند . هنگامی که پروتئینها در برابر عوامل فیزیکی و شیمیایی مثل حرارت و محیط اسیدی یا قلیایی قرار می گیرند . ویژگیهای طبیعی خود را از دست می دهند . به عنوان مثال پختن پروتئینهای غذایی موجب تخریب مولکول پروتئینی آنها می شود و از نظر فعالیت بیولوژیکی نمی تواند اعمال قبلی خود را انجام دهد . منتها از نظر تغذیه ای مشکلی ایجاد نمی کند و به عنوان یک ماده مغذی برای بدن قابل استفاده است .
منابع غذایی پروتئینها :
پروتئین ها دو منبع دارند :
۱- منابع حیوانی : که بهترین منبع غذایی پروتئینی یا پروتئین با کیفیت عالی پروتئین سفیده تخم مرغ یا پروتئین تخم مرغ است . به همین علت ارزش بیولوژیکی آن را ۱۰۰ در نظر می گیرند .
پروتئین شیر و لبنیات تقریباً مشابه پروتئین سفیده تخم مرغ است و ارزشی حدود ۹۶ دارد و بعد از آن پروتئین گوشتها اعم از گوشت سفید و قرمز قرار می گیرد .
بنابراین منابع غذایی حیوانی شامل گوشت ، مرغ ، ماهی ، تخم مرغ ، شیر و لبنیات بهترین منابع پروتئین حیوانی هستند .
۲- منابع گیاهی پروتئین : غلات و حبوبات است ( نان ، برنج ، ماکارونی ، رشته ها ، لوبیا ، عدس و ماش )
کیفیت پروتئینی منابع غذایی حیوانی و گیاهی :
از نظر ارزش بیولوژیکی ، بالاترین ارزش را پروتئین سفیده تخم مرغ دارد . بعد از آن شیر ، ماست و پنیر قرار دارد و پروتئین گوشت ها بعد از این در گروه قرار دارد .
لازم به ذکر است ، که گوشت قرمز بیشتر از نظر ویتامین مورد نظر منبع پروتئینی اش و املاحی که با منابع گوشتی به بدن ما می رسد اهمیت زیادی دارد نه از نظر منبع پروتئینی . پس با حذف گوشت ها و مخصوصاً گوشت قرمز از رژیم غذایی ، نمی توانیم مقدار کافی آهن دریافت کنیم . بنابراین گوشت جایگاه خود را دارد . هر چند که پروتئین سفید تخم مرغ مرغوبتر است اما از نظر ویتامین A و املاح در حد گوشت نیستند . بنابراین از نظر کیفیت ، بعد از گوشت ها و حبوبات قرار می گیرند .
کیفیت پروتئینی حبوبات ( پروتئین گیاهی ) پایین تر از انواع پروتئین های حیوانی است .
پروتئین غلات از نظر کیفیت بعد از حبوبات قرار می گیرند . سیب زمینی هم به مقدار بسیار کم ( حدود ۲ درصد ) پروتئین دارد . در حقیقت زمانی که به مقدار قابل توجهی در برنامه غذایی گنجانده شود می تواند در تأمین پروتئین سهمی داشته باشد .
مقدار پروتئین ها :
در بین منابع غذایی بالاترین پروتئین در کشک وجود دارد . ( کشک خشک ) کشک در ایران به صورت سنتی ، به شکل گلوله های خشک تهیه می شود و بعد آن را می سایند و دسته بندی می کنند .
کشک خشک معمولاً بین ۵۵ تا ۷۵ درصد پروتئین دارد و هیچ ماده غذایی به این میزان پروتئین ندارد . بعد از کشک ، سویا بهترین منبع پروتئینی است و حدود ۴۰ درصد پروتئین دارد . سویا را می توان خاویار گیاهی نامید ، زیرا از نظر ترکیب با خاویار قابل مقایسه است . در سویا حدود ۴۰ درصد پروتئین و ۲۰ درصد چربی وجود دارد . در خاویار ۲۵ درصد پروتئین و ۲۰ درصد چربی وجود دارد . بنابراین سویا یک منبع پروتئینی گیاهی بسیار خوب است ، در ضمن سویا فیتواستروژنهای گیاهی دارد که برای خانمها بعد از یائسگی منبع پروتئینی خوبی است و می تواند تا حدودی از عوارض دوران یائسگی را بکاهد .
حبوبات بین ۱۴ تا ۲۵ درصد ( دانه ای که هنوز خشک است و پخته نشده است ) پروتئین دارند .
میزان پروتئین گوشت ، مرغ و ماکیان بر حسب نوع بین ۲۰ تا ۲۵ درصد است . مقدار پروتئین ماهی ها متغیر است ، حدود ۱۵ تا ۲۵ درصد بر حسب نوع است . بعد از حبوبات غلات قرار دارند در نان ۱۰ درصد ، ذرت حدود ۱۰ درصد و برنج ۷ تا ۹ درصد پروتئین وجود دارد.
آیا می دانید مکمل سازی پروتئین ها یعنی چه ؟ یا مصرف پروتئین چه تأثیری بر کیفیت پروتئین حاصله دارد ؟
هنگامی که پروتئین غلات را با حبوبات همراه می کنیم مثلاً لوبیا پلو و عدس پلو و یا هنگامی که پروتئین گیاهی را با پروتئین حیوانی مخلوط می کنیم مثل نان پنیر، کیفیت پروتئین حاصله از پروتئین تک تک آنها بهتر است و بازده و کارآیی پروتئین در بدن ما بهتر می شود ، اما اعمال پروتئین ها در بدن ما چیست ؟
در این جلسه ابتدا به اهمیت پروتئین ها در تغذیه و سپس اعمال پروتئین ها اشاره می کنیم. بیشترین ماده ای که در بدن ما وجود دارد پروتئین است ۷۵ درصد وزن خشک بدن ما را پروتئین ها تشکیل می دهند و این امر ، اهمیت پروتئین در بدن ما و جایگاه آن را در تغذیه نشان می دهد. پروتئین بافتهای بدن ما ساختمان پایدار ندارند که وقتی بافتی ساخته شد تغییر نکند بلکه مثل یک قطعه در بدنه اتومبیل که پس از مدتی فرسوده می شود نیاز به تعویض دارد ، پروتئین ها نیز دائماً درحال تجدید ساختمان هستند .
به عنوان مثال نمیه عمر پروتئین های سرم خون و کبد در حدود ۱۰ روز است یعنی هر ۱۰ روز یک بار پروتئین های آنها تجدید می شود و یا طولانی ترین نمیه عمر پروتئین ها مربوط به عضله است که حدود ۱۹۰ روز است یعنی پروتئین موجود در عضلات بدن ما پس از ۱۹۰ روز تجدید ساختمان پیدا می کند .
عملکرد پروتئین در بدن ما چیست ؟ این درشت مغذی چه کارآیی در بدن ما انجاممی دهد ؟
۱- سیستم ایمنی بدن ساختمان پروتئینی دارد .
۲- هورمونها و آنزیم ها که اعمال حیاتی بدن ما را تنظیم می کنند از پروتئین ها ساخته شده اند.
۳- پروتئین ها نقش ساختمانی دارند ، بنابراین برای ساخته شدن بافت در ترمیم زخم ها و رشد جنین در زنان باردار ، نیاز به پروتئین بسیار ضروری است .
۴- پروتئین ها باعث تنظیم PH خون می شوند و به عبارت دیگر حیات انسان نسبت به نوسان PH حساس است و می تواند منجر به مرگ شود . بدن ما دارای سیستم های متفاوتی است که نقش آنها برقراری تعادل هنگام نوسانات PH می باشد . پروتئین ها هم عامل اسیدی و هم عامل بازی دارند ( یعنی نقش دوگانه دارند ) . هنگامی که PH خون به طرف اسیدی می رود پروتئین خاصیت بازی از خود نشان می دهد و هنگامی که PH خون به طرف بازی می رود پروتئین خاصیت اسیدی ایفا می کند و همیشه تعادل را برقرار می کند .
۵- پروتئین ها در حفظ تعادل فشار اسمزی هم نقش دارند. یعنی وقتی به مقدار کافی در بدن و خون پروتئین باشد تعادل برقرار است اما وقتی دچار کمبود می شویم آلبومین خون کاهش پیدا می کند. تعادل فشار اسمزی بین عروق خونی و مایع فضای سلولی به هم می خورد و اِدم اتفاق می افتد.
۶- پروتئین ها می توانند متابولیزم شوند و ایجاد انرژی کنند منتها جایگاه و سهم آنها نسبت به کربوهیدراتها و چربی ها خیلی محدودتر است .
پروتئین ها در یک رژیم غذایی متعادل باید ۱۰ تا ۱۵ درصد انرژی ایجاد یا تأمین کنند و یا انرژی که از سوخت پروتئین حاصل می شود بین ۱۰ تا ۱۵ درصد باشد .
عوامل ناشی از کمبود پروتئین ها :
هنگامی که کمبود انرژی داشته باشیم ، این کمبود با کمبود پروتئین توأم می شود . زیرا زمانی که بدن با کمبود انرژی مواجه می شود به ناچار پروتئین ها می سوزند و ایجاد انرژی می کنند و به همین دلیل سوء تغذیه پروتئین (PEM ) همیشه با کمبود انرژی ( malnutrition ) همراه است. اگر مشکل کمبود شدید انرژی باشد بیماری حاصله را ماراسموس می نامند که با لاغری شدید و مفرط همراه است . در بیماری ماراسموس معمولاً به علت تحلیل رفتن چربی و عضلات بدن، فرد دچار لاغری مفرط می شود و این بیماری بیشتر در کودکان ۶ ماهه تا سه ساله و مخصولاً کودکانی که از شیر مادر تغذیه نمی شوند و با شیر بطری تغذیه می شوند و غلظت شیر رعایت نمی شود و یا به علت عدم رعایت بهداشت ، کودک دچار اسهال های مداوم می شود و لاغری مفرط اتفاق می افتد و صورت کودک آنقدر لاغر می شود که دچار چین و چروک مثل صورت پیرمردها می شود و به آن old man face و یا صورت پیرمردی گفته می شود .
در کوارشیرکورچه علائمی دیده می شود :
در کوارشیرکور به علت بهم خوردن تعادل فشار اسمزی ، مایع در فضای بین سلولی جمع می شود و فرد دچار اِدم می شود . در کودکان صورت گرد یا تپل می شود و حالتی را به وجود می آورد که به قرص ماه مشهور است ( mon face ) . علائمی که دیده می شود تغییرات رنگ مو است. موها به علامتی که به علامت پرچم مشهور است دیده می شود ، یک دسته از موها رنگ طبیعی و یکدسته هم تغییر رنگ داده اند و موهای پرچمی شکل به وجود آمده است . بطور کلی کودکان دچار این بیماری ، دارای موهای کم پشت و شکننده که جلای خود را از دست داده اند هستند و موها راحت کنده می شوند .
تعادل ازتی :
تعادل ازتی عبارت است از جمع جبری ازت دریافتی از غذا و ازت دفعی از بدن ، یعنی ازتی که از طریق بدن ، ادرار و پوست دفع می شود . معمولاً ازتی که از طریق پوست دفع می شود اندازه گیری نمی شود چون کار دشواری است . فرد باید در ۲۴ ساعت ، سه نوبت دوش بگیرد و آب دوش جمع آوری شود و ازتش اندازه گیری شود و ازت مدفوع به ندرت اندازه گیری می شود . بنابراین همیشه قضاوت از روی ازت ادراری است . تعادل ازتی چه وقت می تواند مثبت باشد ؟ در دوران رشد و بارداری می تواند مثبت باشد .
زمانی که فرد رشد می کند قسمتی از بافت هایی که ساخته می شود به دلیل هورمونی رشد پروتئین ها است و تعادل ازتی مثبت است .
در حال تعادل :
افراد بالغی که تغییرات وزنی ندارند . افراد بین ۲۰ تا ۵۰ سال یا بالاتر از ۲۰ سالگی که معمولاً ازت دریافتی و ازت دفعی عادی صفر است .
تعادل ازتی منفی چه موقع اتفاق می افتد ؟
تعادل منفی ازت معمولاً در جراحات ، سوختگی ها ، جراحی ها و زمانی که فرد ثبات عاطفی ندارد و در شرایط نگرانی و اضطراب است به علت ترشح هورمون آدرنالین تعادل ازتی منفی می شود .
عوامل موثر بر نیاز به پروتئین :
۱- سن
۲- کیفیت پروتئین
۳- شرایط فیزیولوژیک
عوامل موثری هستند که روی نیاز به پروتئین اثر می گذارند .

[Mina_Mehr]

متابولیسم آهن
چون آهن برای تشکیل هموگلوبین ، میوگلوبین و مواد دیگر از قبیل سیتوکرومها ، سیتوکروم اکسیداز ، پرکسیداز و کاتالاز اهمیت دارد، لذا ضروری است که روش مورد استفاده قرار گرفتن آن در بدن درک شود.
مقدار کل آهن بدن بطور متوسط ۴ تا ۵ گرم است که حدود ۶۵ درصد آن به شکل هموگلوبین وجود دارد. حدود ۴ درصد دیگر آهن به شکل میوگلوبین ، ۱ درصد به شکل ترکیبات مختلف هِم که موجب پیشبرد اکسیداسیون داخل سلولی می‌شوند و ۱ درصد به صورت ترکیب با پروتئین ترانسفرین در پلاسمای خون وجود داشته و ۱۵ الی ۳۰ درصد آن بطور عمده در سیستم رتیکولوآندوتلیال و سلولهای پارانشیم کبد عمدتا به شکل فریتین ذخیره می‌شود.
● انتقال و ذخیره آهن
انتقال ، ذخیره و متابولیسم آهن به این ترتیب است که ، هنگامی که آهن از روده کوچک جذب می‌شود بلافاصله در پلاسمای خون با یک بتاگلوبولین موسوم به آپوترانسفرین (Apotransferin) ترکیب شده و ترانسفرین را تشکیل می‌دهد و سپس در پلاسمای خون انتقال می‌یابد. آهن به صورت بسیار سستی با مولکول گلوبولین ترکیب شده و در نتیجه می‌تواند در هر نقطه از بدن به هر یک از بافتها آزاد شود. مازاد آهن در خون در تمام سلولهای بدن بخصوص در سلولهای کبدی و به مقدار کمتر در سلولهای رتیکوآندوتلیال مغز استخوان رسوب می‌کند.
آهن درسیتوپلاسم سلول با پروتئینی به نام آپوفریتین ترکیب شده و فریتین را تشکیل می‌دهد. آپوفریتین دارای وزن مولکولی ۴۶۰۰۰۰ بوده و مقادیر متغیری آهن می‌تواند به صورت دستجاتی از رادیکالهای آهن با این مولکول بزرگ ترکیب شود. بنابراین فریتین می‌تواند محتوی فقط مقدار اندک و یا مقدار زیادی آهن باشد. این آهن ذخیره شده به صورت فریتین موسوم به آهن ذخیره‌ای است.
▪ در پلاسمای خون: ترانسفرین <—————پوترانسفرین + آهن
▪ در سیتوپلاسم سلول: فریتین<—————-آپوفریتین +آهن ذخیره ای
مقدار کمتری آهن در منبع ذخیره به یک شکل فوق‌العاده نامحلول به نام هموسیدرین ذخیره می‌شود. این موضوع بویژه هنگامی صدق می‌کند که مقدار کل آهن موجود در بدن بیش از مقداری باشد که مقدار کل آپوفریتین می‌تواند در خود جای دهد. هموسیدرین دستجات بزرگی در سلولها تشکیل می‌دهد و لذا می‌توان با تکنیکهای معمولی بافت شناسی آن را رنگ کرده و به صورت ذرات بزرگ در مقاطع بافتی مشاهده کرد.
فریتین را نیز می‌توان رنگ کرد، اما ذرات فریتین آنقدر کوچک و پراکنده هستند که معمولا فقط با میکروسکوپ الکترونی می‌توان مشاهده کرد. هنگامی که مقدار آهن در پلاسما بسیار کم شود، آهن کاملا به آسانی از فریتین ، اما با سهولت کمتری از هموسیدرین گرفته می‌شود. سپس آهن به شکل ترانسفرین در پلاسما به قسمتهایی از بدن که مورد نیاز است انتقال می‌یابد.
یکی از مشخصات منحصر به فرد مولکول ترانسفرین آن است که بطور محکم به رسپتورهای موجود در غشای سلولی اریتروبلاستها در مغز استخوان می‌چسبد.
سپس ترانسفرین همرا با آهن موجود در آن به روش آندوسیتوز به داخل اریتروبلاستها می‌رود. در داخل سلول ترانسفرین آهن خود را مستقما به میتوکندریها می‌دهد که در آنجا مولکول هم ساخته می‌شود. در افرادی که دارای مقادیر کافی ترانسفرین نیستند، ناتوانی در انتقال آهن به اریتروبلاستها به این روش موجب بروز آنمی شدید یعنی کاهش تعداد گویچه‌های سرخ که محتوی هموگلوبین کمتری از حالت طبیعی هستند، می‌شود.
● دفع روزانه آهن
روزانه حدود یک میلیگرم آهن در مردها بطور عمده از راه مدفوع دفع می‌شود. هرگاه خونریزی حادث شود، مقادیر اضافی آهن از بدن دفع می‌گردد. در زنها دفع خون قاعدگی ، میزان متوسط دفع آهن را به حدود ۲ میلیگرم در روز می‌رساند.
● جذب آهن از لوله گوارش
آهن از تمام قسمتهای روده کوچک بطور عمده با مکانیسم زیر جذب می‌شود. کبد مقادیر متوسطی از آپوترانسفرین را به داخل صفرا ترشح می‌کند که از این طریق مجرای صفراوی به داخل دوازدهه جریان می‌یابد. آپوترانسفرین در روده کوچک با آهن آزاد و نیز با بعضی ترکیبات آهن دار از قبیل هموگلوبین و میوگلوبین گوشت یعنی دو تا از مهمترین منابع آهن در رژیم ترکیب می‌شود. این ترکیب موسوم به ترانسفرین است.
ترانسفرین به نوبه خود جذب رسپتورهای موجود در غشای سلولهای اپیتلیال روده شده و به آنها می‌چسبد. سپس مولکول ترانسفرین با روند پینوسیتوز در حالی که آهن را با خود حمل می‌کند به داخل سلول اپیتلیال جذب شده و بعدا در طرف خونی این سلولها به شکل ترانسفرین پلاسما آزاد می‌شود. سرعت جذب آهن فوق‌العاده آهسته بوده و حداکثر آن فقط چند میلی گرم در روز است. این بدان معنی است که هنگامی که مقادیر عظیمی آهن در غذا وجود دارد، فقط قسمت اندکی از آن می‌تواند جذب شود.
● تنظیم آهن کل بدن
هنگامی که بدن از آهن اشباع شود، بطوری که عملا تمام آپوفریتین موجود در نواحی ذخیره کننده آهن با آهن ترکیب شده باشد، میزان جذب آهن از روده فوق‌العاده کاهش می‌یابد. از طرف دیگر هنگامی که منابع ذخیره آهن کاملا آهن خود را از دست داده باشند، سرعت جذب می‌تواند فوق‌العاده زیاد شود و به ۵ برابر هنگامی که منابع ذخیره آهن اشباع شده‌اند و یا بیشتر از آن برسد. به این ترتیب آهن کل بدن تا حدود زیادی بوسیله تغییر سرعت جذب آن تنظیم می‌شود.
● تخریب هموگلوبین
هموگلوبین آزاد شده از گویچه‌ها هنگام پاره شدن آنها تقریبا بلافاصله توسط ماکروفاژها در قسمتهای متعددی از بدن ، بویژه در کبد ، طحال و مغز استخوان فاگوسیته می‌شود.
در جریان چند ساعت تا چند روز بعد ماکروفاژها مجددا آهن از هموگلوبین به داخل خون آزاد می‌کنند و این آهن توسط ترانسفرین یا برای تولید گویچه‌های سرخ جدید به مغز استخوان حمل می‌شود یا برای ذخیره شدن به شکل فریتین به کبد و سایر بافتها می‌یابد.
قسمت پورفیرین هموگلوبین توسط ماکروفاژها پس از طی یک سری مراحل به پیگمان بیلی‌روبین تبدیل می‌شود که به داخل خون آزاد شده و بعدا توسط کبد به داخل صفرا ترشح می‌گردد

[Mina_Mehr]

آشنایی با اشک

محلول اشک خاصیت ضد ویروسی و ضد باکتری دارد که تا ۹۵ درصد باکتریها را نابود می سازد . اشک مایعی است که با فرآیند ایجاد آن در چشم ها تولید می گردد. وظایف اشک شامل تمیز کردن و شستشوی سطح چشم، ضد عفونی کردن چشم ها، لغزنده کردن چشم ها برای حرکت آسان کره چشم و پلک ها، جلوگیری از خشک شدن چشم ها و پلک ها، ایجاد ارتباط میان انسان ها، دفع مواد تجمع یافته در چشم ها و پاسخی به استرس می باشد.

انسان تنها موجودی است که گریه میکند . ریزش اشک در فشارهای هیجانی یا خوشحالی زیاد در هیچ آفریده ی دیگری بغیر از انسان به عنوان یک کار و عمل طبیعی شناخته نشده است . چه عواملی تکاملی ممکن است در ظهور اشک و گریه در انسان دخیل باشند ؟
به محض مطرح ساختن این پرسش بی درنگ دوره ی وابستگی وسیع نوزاد و کودک انسان به ذهن خطور می کند .
طی قسمت اولیه ی این وابستگی که کودک ناتوان و عاجز از سخن گفتن است وسیله ی اصلی وی در جلب توجه به ناراحتی اش گریستن می باشد . ولی اگر مدت گریستن طولانی و بدون اشک باشد می تواند زیان آور باشد. خوشبختانه اشک حتی در نوزادان خیلی کوچک نیز در زیر پلکها وجود دارد .
حتی مدت کوتاه گریستن بدون اشک در یک نوزاد کوچک نیز ممکن است غشاهای مخاطی بینی و گلو را خشک و درنتیجه ی این وضع ، نوزاد را در برابر حملات باکتریهای زیانبار و احتمالا ویروسهای آسیب پذیر سازد . عمل ضد ویروس و ضد باکتریایی اشک ماده ی مخاطی به آنزیمی به نام « لیسوزیم » بستگی دارد که این آنزیم در عرض ۵ تا ۱۰ دقیقه ۹۰ تا ۹۵ درصد از باکتریهای موجود در روی آن را غیر فعال می سازد . لیسوزیم در اشک ترشح می شود.
گریستن ثابت کرده است که در انسان های اولیه ویژگی دارای ارزش انطباقی قابل ملاحظه ای است زیرا اثرات گریه ی بدون اشک بر روی غشاهای مخاطی بینی و بی اثر می سازد .
نوزادان انسان های اولیه که در دوران ۱۸ ماه اولیه از زندگیشان به مدت زمان طولانی بدون اشک میگریستند شانس بسیارکمتری برای زنده ماندن نسبت به نوزادانی که با اشک میگریستند داشتند . گریه ی بدون اشک بصورت گریه ی با اشک تکامل یافت که آن نیز سرانجام بصورت گریه ی همدردی و دلسوزی در آمد. گریستن در انسانها از یکسو پایه ی بیولوژیک عمیق این خصیصه رفتاری و از سوی دیگر وجود یک اساس ژرف بیولوژیک برای احساس همدردی که سبب گریستن می شود را می نمایاند .
گریه نوزاد علامتی از ناراحتی و دلیل بر همدردی ویاری است. در برخی از جوامع در همان سالهای اولیه ی دوران زندگی به پسر می آموزند که اگر گریه کند علاقه ی والدین و احترام هر کس دیگری را از دست خواهد داد .
از اینرو وقتی وی احساس می کند که میل به گریستن دارد این احساس را سرکوب می نماید . در دوران بعدی زندگی هنگامیکه وی می خواهد و نیاز به گریستن دارد اغلب در می یابد که قادر به انجام این کار نیست . گریستن از طریق پوست بصورت تحریکها و انفجارهای احساس مختلف، از طریق مجرای تنفسی در شرایط تنگی نفس یا ازطریق مجرای معدی و روده ای در شرایط زخم معده .
در فرهنگهای دیگر این امر بگونه ای متفاوت رخ نموده است مثلا در جوامعی که به زبان لاتین سخن می گویند ظاهرا این موضوع بهداشتی تر است . نمایاندن احساسات شامل گریستن در هر دو جنس گهگاه به اقتضای موقعیت مناسب آنها چیزی عادی است .
آنچه که نشان ی ضعف است و ویژگی غیر انسانی به شمار می آید « ناتوانی » در نمایاندن واکنش احساسی قابل انتظار می باشد . د رچنین فرهنگها و جوامعی گرمی و حرارت انسانی به چشم می خورد و بازتابی است از نزدیکی حساستر در انسانیت . گریستن در بهداشت تک تک افراد و جامعه سهیم است .
آشنایی با فیزیولوژی اشک :

فقدان اشک باعث ایجاد سوزش، خارش و قرمزی در چشم ها، احساس وجود شن در چشم ها، حساسیت به نور، از دست رفتن شفافیت قرنیه، ایجاد زخم در قرنیه، عفونت های مکرر و شدید چشم ها، خشکی چشم ها و در نهایت نابینایی می گردد.
فیلم (پرده) اشک از سه لایه مجزا تشکیل یافته است:
۱) لایه موکوسی(mucous):
داخلی ترین لایه پرده اشک می باشد. چسبناک و لزج بوده و از موسین تشکیل یافته است. این لایه توسط سلول های ملتحمه و قسمت داخلی پلک ها ترشح می شود. این لایه قرنیه را می پوشاند تا یک لایه آبگریز برای پخش و گسترش یکنواخت لایه آبی فراهم آید. این لایه پرده اشک را روی سطح چشم می چسباند. بدون این لایه، پرده اشک به صورت قطره های ریز در خواهد آمد.
۲) لایه آبی(aqueus):
این لایه، آبکی بوده و ۹۰ درصد پرده اشک را تشکیل می دهد. حاوی آب و مواد دیگری مثل پروتئین های لاکتوفرین، لیزوزیم و لیپوکالین، الکترولیت ها، آنتی اکسیدان ها و برخی ویتامین ها می باشد. این لایه عمدتا توسط غدد اشکی ترشح می شود.
▪ وظایف این لایه شامل: اکسیژن رسانی به سطح چشم، مبارزه با عفونت توسط آنتی بیوتیک های طبیعی (لیزوزیم و لاکتوفرین)، صاف کردن سطح چشم، شستن چشم ها از سلول های مرده و گرد و غبار، مواد محرک و حساسیت زاست.
۳) لایه چربی(lipid):
این لایه، روغنی است و خارجی ترین لایه پرده اشک را تشکیل می دهد. این لایه توسط غدد میبومین(meibomian) که در لبه پلک ها ی فوقانی و تحتانی واقع می باشند ترشح می شود. این لایه با ایجاد یک حایل آبگریز، از تبخیر لایه اصلی پرده اشک (لایه آبی) جلوگیری می کند.
▪ وظایف دیگر این لایه شامل: افزایش کشش سطحی و جلوگیری از سر ریز شدن اشک از پلک ها، لغزنده کردن چشم و تسهیل عمل باز و بسته کردن پلک ها می باشد.
● غدد اشکی(lacrimal glands):
غدد اشکی در گوشه خارجی چشم ها و پشت پلک های فوقانی قرار گرفته اند. غدد اشکی هر کدام به اندازه یک بادام بوده و ۲ سانتی متر طول دارند.
مایع اشکی از طریق ۶ تا ۱۲مجرای کوچک ترشحی به فضای میان چشم و پلک فوقانی وارد می گردد. با هر بار باز و بسته کردن چشم ها اشک از مجاری ترشحی غدد اشکی چکیده شده و به سمت مجرای اشکی- بینی که به صورت دو سوراخ بسیار ریز در گوشه داخلی چشم ها قرار گرفته، هدایت می گردد.
در انتها اشک به کیسه اشک و سپس به حفره بینی می ریزد. به همین علت است که هنگام گریه کردن ممکن است دچار آبریزش بینی گردید.
● انواع اشک:
۱) اشک پایه (basal tears):
درچشم های پستانداران سالم، قرنیه پیوسته (۲۴ ساعته) توسط اشک های پایه خیس و تغذیه می گردد. این اشک باعث لغزنده شدن و شستشوی چشم ها از ذرات خارجی می گردد. مایع اشک حاوی آب، موسین، چربی ها، لیزوزیم، لاکتوفرین، لیپوکالین، ایمنوگلوبولین ها ،گلوکز، سدیم کلراید، کلراید پتاسیم، آنتی اکسیدان ها و برخی ویتامین ها می باشد.
۲) اشک رفلکس(reflex tears):
هر چیزی که باعث تحریک یا خشک شدن چشم شود، می تواند تولید این نوع اشک را افزایش دهد. این نوع اشک به طور غیر ارادی و در پاسخ به مواد محرکی نظیر ذرات خارجی، گرد و غبار، آلرژن ها(مواد حساسیت زا)، عوامل بیماری زا(مثل باکتری و ویروس) ، بوی پیاز، گاز اشک آور و افشانه فلفل ترشح می گردد. این نوع اشک سعی می کند تا مواد محرک و آزاردهنده را از چشم ها پاک کند.
باد شدید و نور شدید خورشید نیز می تواند باعث تولید اشک رفلکس گردد. این اشک بیشتر آبکی بوده و از لیزوزویم و ایمنوگلوبولین بیشتری برخوردار است.
۳) اشک احساسی یا گریه کردن(emotional tears/crying):
این اشک هنگام احساساتی شدن انسان ها (استرس هیجانی) و یا احساس درد بدنی ترشح می گردد. آغازگرهای هیجانی این نوع اشک معمولا خشم، اندوه، شادی، ترس، شوخ طبعی و ناکامی می باشند.
ترکیبات شیمیایی این نوع اشک با ترکیبات دو اشک قبلی متفاوت است. اشک احساسی حاوی هورمون ها و پروتئین های بیشتری است. این اشک حاوی هورمون پرولاکتین، هورمون رشد، آدرنوکورتیکوتروپین، آندروفین و عنصر منگنز می باشد.

[schrodinger]

قبل از اینکه مطالب زیر رو بخونید:
من دارم روی این موضوع کار می کنم که چه طور میشه میزان انتقال اکسیژن رو در خون افزایش داد
افرادی که علاقه مند به این موضوع هستند و یا مطالبی در این مورد دارند لطفا از طریق ایمیل و یا همین سایت به من اطلاع بدن
و اگر کسی ایده ای در مورد انجام این کار و یا حتی امکان پذیر یا امکان ناپذیر بودن این کار داره لطفا مطرح کنه
خیلی ممنون



Hemoglobin
Heme: هیچکدام از زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها برای اتصال برگشت پذیر مولکولهای اکسیژن مناسب نیستند. این نقش توسط برخی فلزات انتقالی، نظیر آهن و مس به انجام می رسد که تمایل قوی برای اتصال به اکسیژن دارند.
این گروه در میوگلوبین، هموگلوبین، سیتوکروم ها و بسیاری از پروتئین های همی دیگر وجود دارد. هم حاوی یک ساختمان حلقوی آلی پیچیده، بنام پروتوپورفیرین، است که به آن یک اتم آهن در حالت فرو اتصال دارد. این اتم آهن دارای 6 پیوند کئوردیناس می باشد که 4 پیوند آن در صفحه و متصل به مولکول پورفیرین بوده و 2 پیوند دیگر عمود بر صفحه هستند. در میوگلوبین و هموگلوبین یکی از پیوندهای عمودی کئوردیناس به اتم نیتروژن یک ریشه His اتصال دارد؛ پیوند دیگر باز بوده و به عنوان جایگاه اتصالی برای مولکولO2 عمل می کند.
چرا آهن؟ چون آهن آزاد تولید گونه های شدیدا واکنشگر اکسیژن نظیر رادیکال های هیدروکسیل را تسریع می کند که می تواند به DNA و سایر ماکرومولکول ها آسیب برساند به همین دلیل آهن به صورت اتصال یافته به سایر ترکیبات وجود دارد که آن را مخفی می کنند و یا تمایل آن را برای شرکت در واکنش کاهش می دهند.
وظایف گلبولهای قرمز حمل هموگلوبین است می باشد که با غلظت بسیار بالا(حدود 34% وزن) و به صورت محلول در سیتوزول وجود دارد. در سرخرگها پس از اکسیژن گیری گلوبولهای قرمز هموگلوبین حدود 96% از اکسیژن اشباع است و در خون وریدی که به قلب باز می گردد میزان اشباع اکسیژن از هموگلوبین به 64% می رسد.
اتم های نیتروژن شرکت کننده در پیوندهای کئوردیناس مانع از تشکیل آهن به شکل فریک می شوند.
در مولکول های هم آزاد، دو پیوند کئوردیناس آهن «باز» می باشد؛ واکنش همزمان یک مولکول O2 با 2 مولکول هم آزاد می تواند منجر به تبدیل غیرقابل برگشت فرو به فریک گردد. در پروتئین های حاوی هم، بواسطه پنهان سازی هر کدام از گروه های هم در عمق یک ساختمان پروتئینی که در آن دسترسی به این دو پیوند کئوردیناس باز محدود می باشد، این واکنش مهار می گردد. با اتصال اکسیژن، ویژگی های الکترونی آهن هم تغییر می یابد؛ این موضوع علت تغییر رنگ ارغوانی تیره خون وریدی فاقد اکسیژن به قرمز روشن خون شریانی غنی از اکسیژن می باشد
انتقال و ذخیره آهن
انتقال ، ذخیره و متابولیسم آهن به این ترتیب است که ، هنگامی که آهن از روده کوچک جذب می‌شود بلافاصله در پلاسمای خون با یک بتاگلوبولین موسوم به آپوترانسفرین (Apotransferin) ترکیب شده و ترانسفرین را تشکیل می‌دهد و سپس در پلاسمای خون انتقال می‌یابد. آهن به صورت بسیار سستی با مولکول گلوبولین ترکیب شده و در نتیجه می‌تواند در هر نقطه از بدن به هر یک از بافتها آزاد شود. مازاد آهن در خون در تمام سلولهای بدن بخصوص در سلولهای کبدی و به مقدار کمتر در سلولهای رتیکوآندوتلیال مغز استخوان رسوب می‌کند.
یکی از مشخصات منحصر به فرد مولکول ترانسفرین آن است که بطور محکم به رسپتورهای موجود در غشای سلولی اریتروبلاستها در مغز استخوان می‌چسبد.
سپس ترانسفرین همرا با آهن موجود در آن به روش آندوسیتوز به داخل اریتروبلاستها می‌رود. در داخل سلول ترانسفرین آهن خود را مستقما به میتوکندریها می‌دهد که در آنجا مولکول هم ساخته می‌شود. در افرادی که دارای مقادیر کافی ترانسفرین نیستند، ناتوانی در انتقال آهن به اریتروبلاستها به این روش موجب بروز آنمی شدید یعنی کاهش تعداد گویچه‌های سرخ که محتوی هموگلوبین کمتری از حالت طبیعی هستند، می‌شود
هموگلوبین:
به یک پروتئین چند زیرواحدی مولتیمر نیز گفته می شود. یک مولتیمر متشکل از تنها چند زیرواحد را اغلب اولیگومر گویند. اولین پروتئین اولیگومری که ساختمان سه-بعدی آن تعیین گردید. هموگلوبین یک مولکول تقریبا کروی با قطر حدود 5/5nm می باشد. هموگلوبین با وزن مولکولی64500 بود که از 4 زنجیره پلی پپتیدی و 4 گروه پروستتیک هم حاوی اتم های آهن به شکل فرو تشکیل شده است. قسمت پروتئینی، بنام گلوبین از 2 زنجیر آلفا هر کدام با 141 اسیدآمینه و 2 زنجیر بتا با 146 اسیدآمینه تشکیل شده است. توجه داشته باشید که در این حالت آلفا و بتا اشاره ای به ساختمان دوم نمی کند. هموگلوبین 4 برابر بزرگتر از میوگلوبین است . زیرواحدهای هموگلوبین به صورت جفت های قرینه قرار می گیرند که هر کدام آن شامل یک زیرواحد الفا و یک زیر واحد بتا می باشد بنابراین هموگلوبین را می توان به صورت یک تترامر و یا دیمری از پروتومرهای آلفابتا در نظر گرفت. هر چند کمتر از نصف ریشه های موجود در توالی های پلی پپتیدی زیرواحدهای آلفا و بتا یکسان هستند ساختمان سه بعدی این 2 نوع زیرواحد بسیار مشابه است. به علاوه ساختمان اینها بسیار شبیه میوگلوبین است در حالی که توالی اسید آمینه ای این سه پلی پپتید تنها در 27 موقعیت یکسان می باشند.
ساختمان چهارم هموگلوبین تعامل های قوی بین زیرواحدهای غیر یکسان نشان می دهد. در تماس آلفا1 و بتا1(آلفا2بتا2) بیش از 30 ریشه دخالت دارد و در سطح تماس آلفا1بتا2 (آلفا 2 بتا1) 19 ریشه دخالت دارد. در این سطوح تماسی، تعامل های آبگریز غالب هستند.
پروتومرهای آلفابتا در هموگلوبین با یک تقارن C2 با یکدیگر مرتبط می باشند.C یعنی دارای تقارن حلقوی و 2 نشانگر زیرواحدهایی است که توسط این محور با یکدیگر مرتبط شده اند.

دو کونفورماسیون برای هموگلوبین وجوددارد که به حالت R و T می باشند که تمایل حالت R برای اتصال به اکسیژن بیشتر است. وقتی در شرایط تجربی اکسیژن وجود ندارد حالت T پایدارتر بوده و داکسی هموگلوبین غالب می باشد. اتصال O2 به هموگلوبین T سبب آغاز یک تغییر کونفورماسیونی به سمت حالت R می گردد. وقتی تمامی ملکول متحمل چنین تغییری شد، ساختمان هر زیر واحد تغییر مختصری می کند، ولی جفتهای زیرواحدی الفابتا با چرخش و عبور از روی یکدیگر ، پاکت موجود در بین زیرواحدهای بتا را باریک می نماید در طی این فرآیند ، بعضی از جفتهای یونی پیدار کننده حالت T شکسته شده و بعضی از انواع جدید مجددا تشکیل می گردد.
در حالت T این پورفیرین قدری چروکیده بوده که سبب می گردد تا آهن هم قدری به سمت هیستیدین نزدیک بیرون بی افتد. با اتصال O2 هم کونفوماسیون مسطح تری رابه دست می آورد که همراه با تغییر موقعیت هیستیدین نزدیک و مارپیچ F متصل به آن می باشد.
اتصال اکسیژن به هموگلوبین با فضایی که اشغال می کند شبب تغییر شکل هموگلوبین می شود.

مولکول هموگلوبین آنقدر متراکم است که داخل آن اتاقکی برای 4 مولکول آب وجود دارد. زنجیرهای جانبی غیرقطبی موجود در این هسته آنقدر نزدیک هستند که تعامل های واندروالس دامنه-کوتاه همکاری قابل توجهی در پایداری تعامل های آبگریز دارند.
ااتصال اکسیژن به هموگلوبین توسط 2-3 بیس فسفوگلیسرات(BPG) تنظیم می گردد. (BPG)با غلظتهای نسبتا بالایی در گلبولهای قرمز وجود دارد. وقتی هموگلوبین جدا می گردد مقادیر قابل توجهی (BPG) اتصال یافته دارد که به سختی می توان آن را به طور کامل برداشت نمود. در حقیقت، منحنی که تاکنون برای اتصال O2 به هموگلوبین مورد بررسی قرار دادیم، در حضور (BPG) متصل به آن به دست آمده است. (BPG) سبب کاهش شدید تمایل هموگلوبین به اکسیژن می گردد؛ ارتباط معکوسی بین اتصال O2 و اتصال (BPG) وجود دارد. (BPG) به جایگاهی دور از جایگاه اتصالی اکسیژن متصل شده و سبب تنظیم تمایل اتصالی O2 در ریه ها می گردد. (BPG) نقش مهمی در تطابق فیزیولوژیکی به pO2 پایین موجود در ارتفاعات بالا دارد. برای فرد سالمی که در سطح دریا زندگی می کند اتصال O2 به هموگلوبین طوری تنظیم می گردد که میزان O2 تحویلی به بافتها حدود 40% حداکثر میزانی باشد که می تواند در گردش خون حمل شود حالا اگر این فرد به ارتفاعات برده شود به دلیل کاهش pO2 تحویل O2 به بافت ها کاهش می یابد. پس از چند ساعت غلظت (BPG) خون شروع به افزایش نموده و در نتیجه تمایل هموگلوبین به اکسیژن کاهش می یابد. این تنظیم میزان (BPG) تنها اثر ناچیزی بر روی اتصال O2 به هموگلوبین در ریه ها دارد ولی اثر آن در رها سازی اکسیژن در سطح بافت ها قابل توجه است در نتیجه میزان اکسیژن تحویلی به بافت ها در حدود 40% اکسیژن انتقالی در گردش خون باقی می ماند. (BPG)
BPG به حفره ای اتصال می یابد که بین زیرواحدهای بتا در حالت T هموگلوبین وجود دارد. این حفره توسط ریشه های اسیدآمینه دارای بار مثبت مفروش شده که با گروه های دارای بار منفی در BPG واکنش می دهند. برخلاف O2 فقط یک مولکول BPG به هر تترامر هموگلوبین اتصال می یابد . BPG با تثبیت حالت T سبب کاهش تمایل هموگلوبین به اکسیژن می گردد .باتغییر حالت T به R پامت اتصالی BPG باریک شده اتصال BPG مهار می گردد . در غیاب BPG هموگلوبین ساده تر به حالت R تبدیل می گردد
تنظیم اتصال اکسیژن به هموگلوبین توسط BPG نقش مهمی در تکامل جنینی دارد. از آنجایی که لازم است جنین اکسیژن را از خون مادر استخراج نماید ، می بایست هموگلوبین جنینی تمایل بیشتری نسبت به هموگلوبین مادری برای O2 داشته باشد. در جنین به جای زیرواحد بتا زیرواحد گاما سنتز شده است و تولید هموگلوبین آلفا2گاما2 می گردد؛ این تترامر نسبت به هموگلوبین بالغین،تمایل کمتری به BPG دارد که خود علت تمایل بالاترآن به O2 می باشد.

انواع هموگلوبین
در جنین اولیه
(2ε 2ζ) grower1 (2ε 2α) grower2 (2γ 2ζ) hemoglobin Portland
در fetus (2γ 2α)Hemoglobin F
در بزرگسالان
(2β 2α) Hemoglobin A - (2δ 2α) Hemoglobin A2 - (2γ 2α) Hemoglobin F که میزان آن بسیار پایین است و در افراد مبتلا به بیماری داسی شکل می تواند افزایش یابد

Hemoglobin A رایج ترین نوع هموگلوبین (95%)
Hemoglobin A2
گونه ای از هموگلوبین طبیعی متشکل از آلفا و دلتا که به نقدار کمی در خون یافت میشوند . این نوع هموگلوبین ممکن است در تالاسمی نوع بتا افزایش یابد.
Fetal hemoglobin(HbF)
اصلی ترین پروتئین انتقال دهنده اکسیژن در جنین در طول 7 ماه آخر ررشد در رحم و در نوزاد تا حدود 6 ماهگی. HbF بیشتر از فرم هموگلوبین بزرگسالان قادر است به اکسیژن اتصال یابد که اجازه جذب اکسیژن از خون مادر را می دهد. تقریبا بعد از 20 هفته پس از تولد هموگلوبین بزرگسالان به طور کامل جایگزین هموگلوبین جنینی می گردد. در بزرگسالان تولید هموگلوبین می تواند به عنوان فعال کننده دارویی در درمان برخی از بیماری ها مانند سلولهای داسی شکل فعالیت کند.
هموگلوبین جنینی در فشار 19 میلی متر جیوه تا 50% از اکسیژن اشباع می گردد که این مقدار برای بزرگسالان برابر 8/26 است. این هموگلوبین از 2توالی آلفا و 2 توالی گاما تشکیل شده که توالی گاما روی کروموزوم 11 کدگذاری شده و آلفا روی کروموزوم 16. بعد از 12 – 10 هفته از رشد جنین ، هموگلوبین از شکل Embryonic به شکل Fetal در می آید و شامل 95 – 50% هموگلوبین کودک را تشکیل می دهد.
Embryonic hemoglobin
تترامری است در خون که در کیسه زرده جنین در طول مرحله مزوبلاستیک (اولین هفته بارداری تا پایان بارداری) تولید می شود. این پروتئین به طور رایج مانند هموگلوبین اپسیلون ε یا HBE می باشد. ناهنجاری های کروموزومی می تواند منجر به تاخیر در تغییر فرم هموگلوبین جنینی گردد. این نوع هموگلوبین شامل grower1 , grower2, Portland می باشد.

هموگلوبین های بیماری زا
هر نوع جهش در ژن سنتز کننده زنجیرهای هموگلوبین که منجر به جابجایی یک یا چند اسید آمینه در زنجیر گلوبین می شود، عامل ایجاد هموگلوبینوپاتی هاست.
Hemoglobin C نوع غیرطبیعی هموگلوبین که در آن لیزن با گلوتامیک اسید در 6مین محل توالی بتا گلوبین جا به جا شده است
Hemoglobin E نوع غیرطبیعی هموگلوبین با یک جهش در توالی β در 26مین ریشه که در آن به جای گلوتامات یک لیزین قرار گرفته است.


منبع:
بیوشیمی لنینجر
بیوشیمی devlin
en.wikipedia.org